Ponente
Descripción
Palabras clave: Interactoma, pudrición carbonosa, proteínas centrales, biología de sistemas.
Objetivo
El objetivo fue evaluar estructuralmente proteínas centrales del interactoma patogénico de la Macrophomina phaseolina mediante métodos bioinformáticos integrados.
Conclusión
Estos hallazgos sugieren que estas proteínas centrales juegan un rol importante en la interconexión funcional con otras proteínas y presentan aptitudes estructurales para ser considerados para estudios proteómicos en futura investigaciones, así como potenciales blancos para el diseño de inhibidores proteicos que ayuden a la lucha contra la M. phaseolina.
Resultados
El interactoma consta de 08 grupos principales de interacción, con 637 nodos y 2180 aristas, un grado promedio de 6,84 y un diámetro de 10. El coeficiente de agrupación fue de 0,442, lo cual indica una tendencia a la modularidad en la red. Se hallaron 10 proteínas centrales (MPH_00353,MPH_01039,MPH_01879,MPH_02266,MPH_05578,MPH_06175,MPH_07647, MPH_08202,MPH_10545,MPH_12035), los cuales fueron modelados, y en los que se identificaron sitios activos con dimensiones de 118,96-48013,36 Å3, puntaje farmacofórico de 0,79-0,88 e hidrofobicidad de 26-56%. El enriquecimiento funcional (P<0,05) reveló la participación en procesos metabólicos, como la biosíntesis de aminoácidos, biosíntesis de metabolitos y metabolismos de ácidos carboxílicos, con localización citoplasmática predominante.
Introducción
La Macrophomina phaseolina es un hongo fitopatógeno que infecta a más de 500 especies de plantas de importancia agronómica. A pesar de los avances en los estudios genómicos, y proteómicos del hongo, existe escasa información acerca del interactoma y de sus proteínas centrales claves.
Metodología
Se analizaron 637 proteínas asociadas a la patogénesis de M. phaseolina. El modelado del interactoma se realizó utilizando los programas StringApp y Cytoscape. El análisis topológico se realizó estimando parámetros como el número de conexiones, longitud de ruta, diámetro de red, coeficiente de agrupación, coeficiente topológico, de intermediación y de proximidad. Se identificaron proteínas centrales utilizando el programa cytoHubba. Estas proteínas fueron modeladas molecularmente, validadas mediante parámetros geométricos y caracterizados los sitios activos, empleando los programas Alphafold2, Chirmera, CASTp3.0 y DogSiteScorer.
| Area | Ciencias Agrarias y Ambientales |
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